Publication detail

Alkaloids from Peumus boldus and their Acetylcholinesterase, Butyrylcholinesterase and Prolyl Oligopeptidase Inhibition Activity

Year: 2015

Type of publication: článek v odborném periodiku

Name of source: Natural Product Communications

Publisher name: Natural Products Inc.

Place: Westerville

Page from-to: 577-580

Titles:

Language	Name	Abstract	Keywords
cze	Alkaloidy z Peumus boldus a jejich inhibiční aktivita vůči acetylcholinesteráze, butyrylcholinesteráze a prolyl oligopeptidáze	Jedenáct isochinolinových alkaloidů (1-11) bylo izolováno ze sušených listů Peumus boldus Mol. standardními chromatografickými metodami. Chemická struktura byla objasněna pomocí MS a 1D a 2D NMR spektroskopické analýzy a porovnáním s literárními údaji. Sloučeniny izolované v dostatečném množství byly hodnoceny z hlediska jejich inhibiční aktivity vůči acetylcholinesteráze a butyrylcholinesteráze pomocí Ellmanovy metody. V testu na prolyl oligopeptidasu byl jako substrát použit Z-Gly-Pro-p-nitroanilid. Slibnou inhibiční aktivitu butyrylcholinesterázy prokázaly dva bthizylisochinolinové alkaloidy, retikulin (8) a N-methylkoklaurin (9), s hodnotami IC50 33,6 +/- 3,0 mu M, resp. 15,0 +/- 1,4 mu M. V případě bthizylisochinolinových alkaloidů se jednalo o dvě skupiny, které se vyznačovaly inhibiční aktivitou. Významnou inhibiční aktivitu prolyl oligopeptidasy vykazovaly N-methyllaurotetanin (6) a sinoakutin (4) s hodnotami IC50 135,4 +/- 23,2 mu M, resp. 143,1 +/- 25,4 mu M. Ostatní testované sloučeniny byly považovány za neaktivní.	Peumus boldus; Monimiaceae; alkaloidy; acetylcholinesteráza; butyrylcholinesteráza; prolyl oligopeptidáza
eng	Alkaloids from Peumus boldus and their Acetylcholinesterase, Butyrylcholinesterase and Prolyl Oligopeptidase Inhibition Activity	Eleven isoquinoline alkaloids (1-11) were isolated from dried leaves of Peumus boldus Mol. by standard chromatographic methods. The chemical structures were elucidated by MS, and 1D and 2D NMR spectroscopic analysis, and by comparison with literature data. Compounds isolated in sufficient amount were evaluated for their acetylcholinesterase, and butyrylcholinesterase inhibition activity using Ellman's method. In the prolyl oligopeptidase assay, Z-Gly-Pro-p-nitroanilide was used as substrate. Promising butyrylcholinesterase inhibition activities were demonstrated by two bthizylisoquinoline alkaloids, reticuline (8) and N-methylcoclaurine (9), with IC50 values of 33.6 +/- 3.0 mu M and 15.0 +/- 1.4 mu M, respectively. Important prolyl oligopeptidase inhibition activities were shown by N-methyllaurotetanine (6) and sinoacutine (4) with IC50 values of 135.4 +/- 23.2 mu M and 143.1 +/- 25.4 mu M, respectively. Other tested compounds were considered inactive.	Peumus boldus; Monimiaceae; Alkaloids; Acetylcholinesterase; Butyrylcholinesterase; Prolyl oligopeptidase

Search

Login for students

Login for employees

Publication detail

Department

Map

Services

Popular Links